ENZIMAS

Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

FUNCIÓN BIOLÓGICA

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. También son capaces de producir movimientos de vesículas por medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos,ni sería lo suficiente rápido para atender las necesidades de la célula.

CARACTERÍSTICAS

a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.
b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado  sustrato) es  altamente específico.
c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de sustrato por unidad de tiempo.
d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.

CLASIFICACIÓN

Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones y oxidaciones biológicas que intervienen en los procesos de fermentación y de respiración. Estas son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.

Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la transferencia de una porción de molécula a otra. Además, estas enzimas son las que actúan sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre otros grupos.

Hidrolasas: estas enzimas actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales como las de grasas, de glucógeno y de proteínas. El acto de catalizar es realizado en la escisión de los enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o bien, de carbono y oxígeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrólisis de las moléculas de agua de la que devienen las moléculas de hidrógeno y oxidrilo, que se unen a las moléculas resultantes de la ruptura de enlaces de las moléculas mencionadas. Dentro de estas enzimas se encuentran proteínas como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que son esenciales en la digestión ya que son las que hidrolizan enlaces estéricos, glucosídicos y pépticos.

Isomerasas: estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las que transforman en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula empírica pero un desarrollo diferente.

Liasas: estas enzimas son las que actúan sobre los enlaces entre los átomos de carbono, carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno, escondiéndolos

.

Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos moléculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energías que son las necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

CINETICA ENZIMATICA

Cinética enzimática

La rapidez con la que pasa una reacción es generalmente expresada como un cabio de concentración de un reactivo o producto en un tiempo determinado.

Es donde A+B=P y se estudia la rapidez con la que los reactivos desaparecen o igualmente P aparece; es decir A= -Δ[A]/Δt, en donde Δ es el cambio y [A] es la concentración del reactivo, así mismo se da en la desaparición de B; en la aparición de P es la misma Expresión pero con signo positivo puesto que es la que se forma (producto). Reacción estequiometrica para esta reacción:

Donde se ha establecido que la rapidez de una reacción en un momento dado es proporcional al producto de las concentraciones de los reactivos elevados a las potencias apropiadas

Donde k es una constante de constante de rapidez

La rapidez de desintegración radica del isotopo fosforo 32 (P, peso atómico = 32), ampliamente utilizado como catalizador. La ecuación forma:

Pero si A+B=C+D está dada por

Cabe la posibilidad que la velocidad de reacción sea 0 que está dada por

Donde no depende de la concentración de los reactivos sino de algunos factores de los catalizadores. Las reacciones catalizadas por las enzimas pueden presentar cinética de orden cero cuando la concentración de los reactivos son tan altas que la enzima es totalmente saturada con una molécula de reactivo.

La formación de un encima-sustrato es el primer paso de las reacciones enzimáticas

En una reacción catalizada por enzimas se unen al sustrato que requiere para formar un complejo, en este proceso hay un estado de transición donde se forma un producto

El sustrato se une con interacciones iónicas en una parte de la enzima llamado sitio activo que se encuentra en la proteína en ciertos aminoácidos donde halla actividad enzimática. el primer paso para la unión del sustrato a la enzima se da gracias a la interacción especifica entre la el sustrato y las cadenas laterales y grupos de esqueleto de los aminoácidos, esta parte esta constituida por el sitio activo.

Existen dos modelos en el proceso de unión que son:

El modelo de cerrada y llave: el sustrato se une a la enzima con una forma geométrica similar a la de la enzima permitiendo un ajuste o como su nómbrelo indica se encaja una pieza exactamente como una llave

El modelo de juste inducido: el sustrato y la enzima no posee una forma similar, esto hace que la encima tenga que ajustase al sustrato

Enfoque michaelis- mente de la cinética enzimática

Diseñado e ideado por Leonor michaelis y maud mentes en 1913. Es un modelo básico para las enzimas no aleostericas, un ejemplo de ello es la reacción de la ecuación esequiometrica de un sustrato (S) para obtener un producto (P)

S→P

El mecanismo de una reacción catalizada por una enzima puede resumirse en la forma:

Donde esta ecuación K₁ es la constante de rapidez para la formación de enzima sustrato, ES a partir de la enzima, E y el sustrato S; K₂ es la constante de rapidez para la conversión del complejo ES en el producto P y la liberación del producto de la Enzima

En las ecuaciones se muestra las concentraciones de Enzima libre E como el complejo enzima-sustrato ES

La rapidez de la reacción enzimática depende de las concentraciones del sustrato y de la enzima, medimos la rapidez inicial inmediatamente inicia la reacción se denota V₀ . Esto nos puede ayudar a graficar la rapidez de la reacción con respecto a la velocidad inicial en función de la concentración del sustrato, donde la grafica muestra una curva

Esta ecuación expresa la rapidez de formación del producto y esta denotada por el Δ de la multiplicación de la enzima por el sustrato dividido el Δ del tiempo va ser igual a la constante de la rapidez inversa X la enzima X el sustrato.

La rapidez de descomposición es igual a Δ de la multiplicación de la enzima por el sustrato dividido el Δ del tiempo va  es negativo y va a ser igual a la constante de descomposición K_-1 X la enzima X el sustrato mas la constante de rapidez del complejo X la enzima por el sustrato

Según la teoría del estado estable la formación del complejo ES = a la rapidez de su descomposición

Para hallar la concentración de la enzima en un complejo se puede denotar con la siguiente formula

Donde E = a la E total – el complejo de enzima sustrato (ES)

Igualamos la fórmula de rapidez de descomposición con la fórmula de la concentración de la enzima donde obtenemos

Fotooooooo

A este se le denomina la fórmula de la contante de michaelis donde se despeja el complejo de ES y obtenemos que la enzima total multiplicado por el sustrato dividido la constante de michaelis mas el sustrato,

La velocidad es iguala a la constante de la rapidez del complejo ES por la enzima total por el sustrato sobre la constante de michaelis más el sustrato

Clasificación de las enzimas

La International Unión of Biochemestry And Molecular Biology (IUBMB) estableció un sistema en la que las enzimas están clasificadas en seis clases principales. Cada clase esta dividida en varias subclases que, a su vez, tienen otras subdivisiones. Para designar una enzima se identifica el sustrato y luego el tipo de reacción, el cual se le añade el sufijo asa. Un ejemplo es el alcohol deshidrogenasa es la alcohol: NAD+ oxidorreductasa porque cataliza una reacción de oxidación-reducción y el que da los electrones es el alcohol y el aceptor es el NAD+

1.       oxidorreductasa
-deshidrogenasas
-oxidasas
-reductasas
-peroxidasas
-catalasa
-oxigenasas
-hidroxilasas

2.       transferasas
-transaldolasa y transcetolasa
-acetil-, metil-, glucosil- y fosforiltransferasa
-quinasas
-fosfomutasas

3.       hidrolasas
-esterasas
-glucisidasas
-peptidasas
-fosfatasas
-tiolasas
-fosfolipasas
-amidasas
-desaminasas
-ribonucleasas

4.       liasas
-descarboxilasas
-aldolasas
-hidratasas
-deshidratasas
-sintasas
-liasas

5.       isomerasas
-racemasas
-epimerasas
-isomerasas
-mutasas

6.       ligasas
-sintetasas
-carboxilasas